Hermann Emil Fischer

De la Wikipedia, enciclopedia liberă
Salt la: Navigare, căutare
Medalia Premiului Nobel
Hermann Emil Fischer
Hermann Emil Fischer c1895.jpg
Hermann Emil Fischer
Date personale
Născut 9 octombrie 1852[1]
Euskirchen, Regatul Prusiei
Decedat 15 iulie 1919 (66 de ani)[1]
Berlin, Imperiul German[2]
Cetățenie Germania
Ocupație biochimist
chimist
profesor universitar
Activitate
Instituție Universitatea Ludwig Maximilian din München[*]
Universitatea din Würzburg[*]
Universitatea Humboldt din Berlin
Alma Mater Universitatea din Bonn[*]
Universitatea din Strasbourg[*]
Premii Faraday Lectureship Prize[*] (1907)
Ordinul pentru Merit în domeniul Științei și Artelor[*]
Premiul Nobel pentru Chimie (1902)
Elliott Cresson Medal[*]
Pour le Mérite
Medalia Helmholtz[*] (1909)

Hermann Emil Fischer (n. 9 octombrie 1852, Euskirchen - d. 15 iulie 1919, Berlin) a fost un chimist german, profesor universitar la Erlangen, Würzburg și Berlin, laureat al Premiului Nobel pentru chimie pe anul 1902, având contribuții în domeniul chimiei organice și biologice.

Motivația Juriului Nobel[modificare | modificare sursă]

"ca recunoaștere pentru cercetările extraordinare pe care le-a efectuat, asupra structurii zaharurilor și a componenților purinici".

Biografie[modificare | modificare sursă]

Emil Fischer s-a născut la 9 octombrie 1852. Tatăl său, om de afaceri, îl încurajează să-și construiască o carieră, studiind științele exacte. Urmează seminarii de fizică și mineralogie. Se transferă la Universitatea din Strasbourg unde profesorul Adolf von Maeyer îi schimbă invariabil domeniile de studii și descoperiri: chimia.
A efectuat primele cercetări pentru descifrarea alcătuirii proteinelor. În anul 1875 , el a arătat cum hidrazina poate fi folosită la separarea și identificarea diferitelor tipuri de zahăr din amestecurile impure . Obținând succese , a fost solicitat de Baeyer la Universitatea din Erlanger , unde a făcut primele observații asupra stereochimiei. Apoi a studiat purinele , elucidând structura acestora în detaliu, legând-o de mecanismul vieții . Emil Fischer a arătat că purinele (constituenți ai acizilor nucleici) sunt molecule-cheie în țesuturile vii.
Deși în 1902 i s-a acordat Premiul Nobel , viața științifică a lui Emil Fischer și-a continuat linia ascendentă . Următorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor , arătând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteică, precum și metoda de legare a acestora. Astfel, în 1907 , a construit o moleculă proteică alcătuită din 18 unități de aminoacizi. Experimentând-o a arătat că enzimele digestive o atacă la fel ca pe o proteină naturală.
Descoperirile ulterioare au demonstrat că, din multitudinea de aminoacizi existenți, viața a selectat doar 20, din care : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, triptofanul, serina, treonina, metionina, asparagina, acidul glutamic, cisteina, tirozina, histidina, lizina și arginina. Fischer a demonstrat că aminoacizii proveniți din hidroliza proteinelor, prin recombinare alcătuiesc un grup de substanțe numite peptide (sau peptone). Apare o legătură covalentă, numită legătură peptidică , rezultată din reacția părții acide a unui aminoacid cu gruparea aminică ( bazică ) a altuia. Legătura peptidică permite combinarea a doi sau mai mulți acizi aminați pentru a forma lanțurile de aminoacizi. Emil Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lanț până la 18 aminoacizi.

Vezi și[modificare | modificare sursă]

Legături externe[modificare | modificare sursă]

Commons
Wikimedia Commons conține materiale multimedia legate de Hermann Emil Fischer
  1. ^ a b "Hermann Emil Fischer", Gemeinsame Normdatei, accesat la 9 aprilie 2014 
  2. ^ "Hermann Emil Fischer", Gemeinsame Normdatei, accesat la 30 decembrie 2014