Hermann Emil Fischer
 |
|
| Hermann Emil Fischer | |
| Locul nașterii | Euskirchen, Germania |
| Data nașterii | 9 octombrie 1852 |
| Locul decesului | Berlin, Germania |
| Data decesului | 15 iulie 1919 |
| naționalitate | german |
| Opere | {{{Opere}}} |
| modifică cadru | |
Hermann Emil Fischer (n. 9 octombrie 1852,Euskirchen - d. 15 iulie 1919, Berlin) a fost un chimist german, profesor universitar la Erlangen,Würzburg și Berlin, laureat al Premiului Nobel pentru chimie pe anul 1902, având contribuții în domeniul chimiei organice și biologice.
[modificare] Motivația Juriului Nobel
"ca recunoaștere pentru cercetările extraordinare pe care le-a efectuat, asupra structurii zaharurilor și a componenților purinici".
[modificare] Date biografice
Emil Fischer s-a născut la 9 octombrie 1852. Tatăl său, om de afaceri, îl încurajează să-și construiască o carieră, studiind științele exacte. Urmează seminarii de fizică și mineralogie. Se transferă la Universitatea din Strasbourg unde profesorul Adolf von Maeyer îi schimbă invariabil domeniile de studii și descoperiri: chimia.
A efectuat primele cercetări pentru descifrarea alcătuirii proteinelor. În anul 1875 , el a arătat cum hidrazina poate fi folosită la separarea și identificarea diferitelor tipuri de zăhăr din amestecurile impure . Obținând succese , a fost solicitat de Baeyer la Universitatea din Erlanger , unde a făcut primele observații asupra stereochimiei. Apoi a studiat purinele , elucidând structura acestora în detaliu, legând-o de mecanismul vieții . Emil Fischer a arătat că purinele (constituenți ai acizilor nucleici) sunt molecule-cheie în țesuturile vii.
Deși în 1902 i s-a acordat Premiul Nobel , viața științifică a lui Emil Fischer și-a continuat linia ascendentă . Următorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor , aratând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteică, precum și metoda de legare a acestora. Astfel, în 1907 , a construit o moleculă proteică alcătuită din 18 unități de aminoacizi. Experimentând-o a arătat că enzimele digestive o atacă la fel ca pe o proteină naturală.
Descoperirile ulterioare au demonstrat că, din multitudinea de aminoacizi existenți, viața a selectat doar 20, din care : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, triptofanul, serina, treonina, metionina, asparagina, acidul glutamic, cisteina, tirozina, histidina, lizina și arginina. Fischer a demonstrat că aminoacizii proveniți din hidroliza proteinelor, prin recombinare alcătuiesc un grup de substanțe numite peptide (sau peptone). Apare o legătură covalentă, numită legatură peptidică , rezultată din reacția părții acide a unui aminoacid cu gruparea aminică ( bazică ) a altuia. Legătura peptidică permite combinarea a doi sau mai mulți acizi aminați pentru a forma lanțurile de aminoacizi. Emil Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lanț până la 18 aminonacizi .
[modificare] Legături externe
|
|||||||||||||||||
