Enzimă
De la Wikipedia, enciclopedia liberă
Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment) sunt proteine sau proteide fără de care celule vii nu pot înfăptui reacţii complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.Ele sunt substanţe care catalizează reacţiile biochimice din organism, avînd un rol esenţial în biosinteza şi degradarea substanţelor din materia vie, întîlnindu-se în toate organismele animale, vegetale şi în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori.Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte mici.
.
Cuprins |
[modifică] Consideraţii generale
[1]Încă din anul 1700 şi mai tîrziu 1800 s-a observat digestia cărnii de către sucurile gastrice, conversia amidonului în zahăr sub acţiunea salivei, dar în secolul IX Louis Pasteur, pe cînd studia fermentaţia zahărului în alcool în prezenţa drojdiei de bere junge la concluzia că acest proces de fermentaţie se datoreşte prezenţei în drojdia de bere a ceea ce numeşte "ferment", care are activitate numai în interiorul organismelor vii:
"alcoholic fermentation is an act correlated with the life and organisation of the yeast cells, not with the death or putrefaction of the cells."
"Fermentaţia alcoolică este un act corelat cu organizarea celulelor vii din drojdia de bere, nu cu moartea sau putrefacţia celulelor"
[modifică] Rol în cadrul organismelor
- Descompunerea moleculelor mari;
- Accelerează procesele metabolice;
- Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.
[modifică] Structura enzimelor
Enzimele sunt substante de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanţuri polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.
[modifică] Mecanismul reactiei
Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viaţă scurtă. Sub această formă intermediară, substratul intrat în reacţie suferă modificări electronice sub acţiunea centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacţie.
[modifică] Regularea activităţii enzimatice
[modifică] Factori
[modifică] Temperatura
La creşterea temperaturii creşte şi activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să se descompună şi activitatea enzimatică se micşorează.
[modifică] pH
Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o enzimă digestivă, este în condiţii optime la pH cuprins între 1,5 - 2.
[modifică] Cofactorii
Combinaţia dintre enzimă şi cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezintă o configuraţie activă, cu care substratul poate fi mai uşor reacţionat.
[modifică] Coenzime
[modifică] Ionii metalici
Ca si cofactori mai pot fi prezenţi ionii anumitor metale, care sunt legaţi strans de enzimă. Cei mai răspândiţi ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co şi Mn.
[modifică] Alţi factori
[modifică] Inhibitori
[modifică] Sinteza enzimelor
[modifică] Cinetica enzimatică
[modifică] Tipuri de enzime
[modifică] După reactivitate
- Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanţe de natură non-proteică;
- Coenzimă sau cofactor - substanţă de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică apoenzimei;
- Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii coenzimei cu o apoenzima.
[modifică] După natura substratului
[modifică] Nomenclatura
Nomenclatura enzimelor nu este dificilă. Aceasta se bazează pe 2 factori:
- substratul asupra căruia acţionează enzima:
- cum reacţionează enzima cu substratul dat.
De exemplu: piruvat decarboxilază - enzima care îndepărtează grupa carboxil de la piruvat.
[modifică] Boli metabolice
Sunt numeroase boli metabolice, cauzate de absenţa unei enzime sau funcţionarea proastă a unei enzime în corpul uman.
[modifică] Mai vezi şi despre coenzime
Eroare la citare: pagina conţine coduri <ref>, dar lipseşte codul <references/>.
