Enzimă

De la Wikipedia, enciclopedia liberă
(Redirecționat de la Enzime)
Salt la: Navigare, căutare

Enzimele (din limba greacă - zymosis - ferment) sunt proteine sau proteide fără de care celule vii nu pot înfăptui reacții complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.Ele sunt substanțe care catalizează reacțiile biochimice din organism, avînd un rol esențial în biosinteza și degradarea substanțelor din materia vie, întîlnindu-se în toate organismele animale, vegetale și în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori.Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfășura cu viteze foarte mici.

Imagine de tip panglică a enzimei TIM (triozo-fosfat-izomeraza), care catalizează conversia reversibilă a izomerilor dihidroxiaceton-fosfat și D gliceraldehida 3 fosfat

.

Considerații generale[modificare | modificare sursă]

Reacțiile chimice ce au loc în organismele vii,în condiții de presiune și temperatură relativ joase și pH bine definit nu se pot realiza, la vitezele apreciabile care le caracterizează, decît admițând intervenția unor catalizatori deosebit de eficienți.Acești catalizatori eficienți sunt produși chiar de organism, sunt de natură proteică și poartă numele de ENZIME (de la grecescul "en zime" = drojdie). Ele se pot defini, deci, drept proteine cu acțiune catalitică; aproape toate moleculele-enzimă, cunoscute până acum, dintre care multe obținute sub formă cristalină (ureaza 1926) au structură proteică. Numărul enzimelor este de ordinul miilor căci, în lumea vie, fiecărei molecule organice, existente aici, trebuie să-i corespundă cel puțin o enzimă, care să participe la sinteză și/sau degradarea ei.

Rol în cadrul organismelor[modificare | modificare sursă]

  • Descompunerea moleculelor mari;
  • Accelerează procesele metabolice;
  • Coordonează unele etape ale ciclului metabolic.

Structura enzimelor[modificare | modificare sursă]

Enzimele sunt substante de natură proteică. Acestea reprezintă macromolecule, compuse din lanțuri polipeptidice, având o masă moleculară între 10.000 - 1.000.000.

Mecanismul reactiei[modificare | modificare sursă]

Enzima formează cu substratul un produs intermediar reactiv, cu o viață scurtă. Sub această formă intermediară, substratul intrat în reacție suferă modificări electronice sub acțiunea centrilor activi ai enzimei, rezultând produsul de reacție.

Regularea activității enzimatice[modificare | modificare sursă]

Factori[modificare | modificare sursă]

Temperatura[modificare | modificare sursă]

La creșterea temperaturii crește și activitatea enzimatică. La temperaturi însă prea mari, enzimele încep să se descompună și activitatea enzimatică se micșorează.

pH[modificare | modificare sursă]

Activitatea enzimatică este în strânsă legătură cu pH-ul mediului în care se află. De exemplu, pepsină, o enzimă digestivă, este în condiții optime la pH cuprins între 1,5 - 2.

Cofactorii[modificare | modificare sursă]

Combinația dintre enzimă și cofactorul dat (coenzima sau ionul metalic) reprezintă o configurație activă, cu care substratul poate fi mai ușor reacționat.

Coenzime[modificare | modificare sursă]
Ionii metalici[modificare | modificare sursă]

Ca si cofactori mai pot fi prezenți ionii anumitor metale, care sunt legați strans de enzimă. Cei mai răspândiți ioni metalici sunt: ionul bivalent de Zn, ionul bivalent de Fe, ionul bivalent de Co și Mn.

Alți factori[modificare | modificare sursă]

Inhibitori[modificare | modificare sursă]

Sinteza enzimelor[modificare | modificare sursă]

Cinetica enzimatică[modificare | modificare sursă]

Cinetica enzimatică reprezintă viteza cu care se desfășoară procesele biochimice din organismul uman. Unele enzime folosesc în activitatea lor catalitică efectul tunel.

Tipuri de enzime[modificare | modificare sursă]

După reactivitate[modificare | modificare sursă]

  • Apoenzimă - enzimă, care devine activă numai la unirea cu anumite substanțe de natură non-proteică;
  • Coenzimă sau cofactor - substanță de natură non-proteică, ce-i conferă activitate enzimatică apoenzimei;
  • Holoenzimă - macromolecula rezultată în urma unirii coenzimei cu o apoenzima.

După tipul reactiei catalizate[modificare | modificare sursă]

Nomenclatura[modificare | modificare sursă]

Nomenclatura enzimelor nu este dificilă. Aceasta se bazează pe 2 factori:

  • substratul asupra căruia acționează enzima:
  • cum reacționează enzima cu substratul dat.

De exemplu: piruvat decarboxilază - enzima care îndepărtează grupa carboxil de la piruvat.

Boli metabolice[modificare | modificare sursă]

Sunt numeroase boli metabolice, cauzate de absența unei enzime sau funcționarea proastă a unei enzime în corpul uman.

Vezi și[modificare | modificare sursă]

Note[modificare | modificare sursă]

Legături externe[modificare | modificare sursă]