Mioglobină

De la Wikipedia, enciclopedia liberă
Sari la navigare Sari la căutare
MB
Myoglobin.png
Structuri disponibile
PDBCăutare Ortholog: PDBe RCSB
Identificatori
AliasMB
Identificări externeOMIM: 160000 MGI: 96922 HomoloGene: 3916 GeneCards: MB
Localizarea genei (om)
Cromozomul uman 22
Cro.Cromozomul uman 22[1]
Cromozomul uman 22
Localizarea genomică a MB
Localizarea genomică a MB
Bandă22q12.3Start35,606,764 pb[1]
Final35,637,951 pb[1]
Modelul de exprimare ARN
PBB GE MB 204179 at fs.png
Mai multe date de referință pentru exprimare
Ortologi
SpecieOmȘoarece
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_005368
NM_203377
NM_203378
NM_001362846

NM_001164047
NM_001164048
NM_013593

RefSeq (proteine)

NP_001157519
NP_001157520
NP_038621

Localizare (UCSC)Chr 22: 35.61 – 35.64 Mbn/a
Căutare PubMed[2][3]
Wikidata
Vedeți/Editați OmVedeți/Editați Șoarece

Mioglobina (abreviat Mb) este o proteină prezentă în fibrele musculare scheletice și cardiace, cu rol în legarea oxigenului. Aceasta este prezentă la majoritatea vertebratelor și la aproape toate mamiferele. Mioglobina poate fi găsită în sânge doar atunci când aceasta este eliberată în urma unei leziuni musculare.

Mioglobina este o proteină globulară formată dintr-un singur lanț de 154 de aminoacizi, conținând o grupare hem înfășurat de o apoproteină. Este format din opt alfa-helixuri și un miez hidrofob. Are o greutate moleculară de 16700 daltoni, și este cel mai important pigment care transportă oxigen din țesuturile musculare. Spre deosebire de hemoglobina din sânge, mioglobina nu se leagă cooperativ de oxigen, legarea oxigenului de mioglobină nefiind afectată deci de presiunea oxigenului în țesuturile înconjurătoare. Concentrațiile mari de mioglobină din celulele musculare permit organismelor să țină respirația un timp mai îndelungat. Mamiferele marine, cum ar fi balenele și focile, prezintă o concentrație crescută de mioglobină în mușchi.

Mioglobina a fost prima proteină ​​a cărei structură tri-dimensională a fost dezvăluită. În 1958, John Kendrew și asociații au determinat cu succes structura mioglobinei folosind cristalografie cu raze X de înaltă rezoluție. Pentru această descoperire, John Kendrew a primit în 1962 Premiul Nobel pentru Chimie împreună cu Max Perutz. În ciuda faptului că este una din cele mai studiate proteine în biologie, funcția propriu-zisă fiziologică nu a fost încă definitiv stabilită: șoarecii modificați genetic astfel încât să nu prezinte mioglobină sunt viabili, dar au arătat o reducere de 30% a funcției sistolice. Ei s-au adaptat la acest deficit prin mecanism hipoxic și vasodilatație crescută.

Vezi și[modificare | modificare sursă]

Bibliografie[modificare | modificare sursă]

Legături externe[modificare | modificare sursă]

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl ediția 89: ENSG00000198125 - Ensembl, mai 2017
  2. ^ „Referința PubMed pentru om:”. 
  3. ^ „Referința PubMed pentru șoarece:”.