Fosforilare

De la Wikipedia, enciclopedia liberă
Sari la navigare Sari la căutare
Serina ce face parte dintr-o catenă proteică, înainte și respectiv după fosforilare la nivelul grupei hidroxil.

În chimie, termenul de fosforilare face referire la reacția de atașare a unei grupe fosforil (PO2−
3
) la o moleculă. Împreună cu reacția inversă, denumită defosforilare, cele două reacții sunt critice pentru multe procese celulare ce au loc în organismele vii. Fosforilarea este importantă în special pentru funcționarea proteinelor, mai exact în procesul de reglare (modulare) al funcțiilor acestora (adică procese de activare sau dezactivare).[1][2][3]

Multe molecule proteice (aproximativ o treime sau două treimi din proteomul organismelor eucariote)[4][5] sunt fosforilate temporar, proces realizat de asemenea și pentru glucide, lipide și alte molecule cu importanță biologică.

Obținerea ATP[modificare | modificare sursă]

Compusul trifosforilat este un compus care are în compoziția sa trei grupări fosfat (compus triplu fosforilat), de exemplu adenozintrifosfatul (abreviat ATP), care este obținut în cadrul mitocondriilor prin fosforilarea unei molecule de adenozindifosfat, ADP.

Note[modificare | modificare sursă]

  1. ^ Oliveira, Ana Paula; Sauer, Uwe (). „The importance of post-translational modifications in regulating Saccharomyces cerevisiae metabolism”. FEMS Yeast Research. 12 (2): 104–117. doi:10.1111/j.1567-1364.2011.00765.x. ISSN 1567-1364. PMID 22128902. 
  2. ^ Tripodi, Farida; Nicastro, Raffaele; Reghellin, Veronica; Coccetti, Paola (). „Post-translational modifications on yeast carbon metabolism: Regulatory mechanisms beyond transcriptional control”. Biochimica et Biophysica Acta. 1850 (4): 620–627. doi:10.1016/j.bbagen.2014.12.010. ISSN 0006-3002. PMID 25512067. 
  3. ^ Vlastaridis, Panayotis; Papakyriakou, Athanasios; Chaliotis, Anargyros; Stratikos, Efstratios; Oliver, Stephen G.; Amoutzias, Grigorios D. (). „The Pivotal Role of Protein Phosphorylation in the Control of Yeast Central Metabolism”. G3 (Bethesda, Md.). 7 (4): 1239–1249. doi:10.1534/g3.116.037218. ISSN 2160-1836. PMC 5386872Accesibil gratuit. PMID 28250014. 
  4. ^ Cohen, Philip (). „The origins of protein phosphorylation”. Nature Cell Biology. 4 (5): E127–130. doi:10.1038/ncb0502-e127. ISSN 1465-7392. PMID 11988757. 
  5. ^ Vlastaridis, Panayotis; Kyriakidou, Pelagia; Chaliotis, Anargyros; de Peer, Yves Van; Oliver, Stephen G.; Amoutzias, Grigoris D. (). „Estimating the total number of phosphoproteins and phosphorylation sites in eukaryotic proteomes”. GigaScience. 6 (2): 1–11. doi:10.1093/gigascience/giw015. ISSN 2047-217X. PMC 5466708Accesibil gratuit. PMID 28327990.