Cofactor
În biochimie, un cofactor (adesea denumit cofactor enzimatic) este un compus chimic de natură neproteică sau ion metalic de care o anumită enzimă are nevoie pentru a fi activă. Cofactorii enzimatici pot fi considerați compuși ajutători care asistă transformările biochimice. Rata cu care aceste transformări au loc sunt caracterizate prin studii de cinetică enzimatică.
Clasificare
[modificare | modificare sursă]Cofactorii pot fi de mai multe tipuri, de la ioni anorganici până la molecule organice complexe denumite coenzime.[1] Coenzimele sunt majoritar derivate din vitamine și alți nutrienți organici esențiali, în cantități mici. O coenzimă care este legată covalent de enzimă se numește grupă prostetică.[2] Cosubstratele sunt legate pentru o perioadă scurtă de proteină. Pe de altă parte, grupele prostetice sunt legate permanent de proteină. Ambele tipuri de cofactori au aceeași funcție, anume de a facilita desfășurarea reacției enzimatice.[3][4] Enzima inactivă, fără cofactor, se numește apoenzimă, în timp ce tot complexul format din enzimă și cofactorul ei se numește holoenzimă.[5]
Procesele industriale catalizate de enzime sunt extrem de eficiente, unele dintre enzime fiind dependente de cofactorii de nicotinamidă (NADH/NAD+, NADP/NAPH)[6][7][8]. Datorită prețului ridicat al acestor cofactori, aceste procese nu ar fi competitive din punct de vedere economic. Prin urmare, dezvoltarea unor omologi biomimetici promițători din punct de vedere economic ai cofactorilor naturali este de interes strategic[9].
Vezi și
[modificare | modificare sursă]Referințe
[modificare | modificare sursă]- ↑ Hasim, Onn (). Coenzyme, Cofactor and Prosthetic Group - Ambiguous Biochemical Jargon. Kuala Lumpur: Biochemical Education. pp. 93–94.
- ↑ Nelson D (). Lehninger Principles of Biochemistry. New York: W.H. Freeman and Company. p. 184.
- ↑ „coenzymes and cofactors”. Accesat în .
- ↑ „Enzyme Cofactors”. Arhivat din original la . Accesat în .
- ↑ Sauke DJ, Metzler DE, Metzler CM (). Biochemistry: the chemical reactions of living cells (ed. 2nd). San Diego: Harcourt/Academic Press. ISBN 0-12-492540-5.
- ↑ Paul, Caroline E.; Rodríguez-Mata, María; Busto, Eduardo; Lavandera, Iván; Gotor-Fernández, Vicente; Gotor, Vicente; García-Cerrada, Susana; Mendiola, Javier; de Frutos, Óscar (), „Transaminases Applied to the Synthesis of High Added-Value Enantiopure Amines”, Organic Process Research & Development, 18 (6), pp. 788–792, doi:10.1021/op4003104, ISSN 1083-6160, accesat în
- ↑ Yuan, Bo; Yang, Dameng; Qu, Ge; Turner, Nicholas J.; Sun, Zhoutong (), „Biocatalytic reductive aminations with NAD(P)H-dependent enzymes: enzyme discovery, engineering and synthetic applications”, Chemical Society Reviews (în engleză), 53 (1), pp. 227–262, doi:10.1039/D3CS00391D, ISSN 1460-4744, accesat în
- ↑ Höhne, Matthias; Bornscheuer, Uwe T. (), „Biocatalytic Routes to Optically Active Amines”, ChemCatChem (în engleză), 1 (1), pp. 42–51, doi:10.1002/cctc.200900110, ISSN 1867-3899, accesat în
- ↑ Characterization of Biomimetic Cofactors According to Stability, Redox Potentials, and Enzymatic Conversion by NADH Oxidase from Lactobacillus pentosus, ChemBioChem. 18 (19): 1944–1949 https://doi.org/10.1002%2Fcbic.201700258;
