Mioglobină

De la Wikipedia, enciclopedia liberă
Salt la: Navigare, căutare
Myoglobin.png

Mioglobina (abreviat Mb) este o proteinǎ prezentă în fibrele musculare scheletice și cardiace, cu rol in legarea oxigenului. Aceasta este prezentă la majoritatea vertebratelor și la aproape toate mamiferele. Mioglobina poate fi gǎsitǎ în sânge doar atunci când aceasta este eliberatǎ în urma unei leziuni musculare.

Mioglobina este o proteină globularǎ formatǎ dintr-un singur lanț de 154 de aminoacidi, conținând o grupare hem înfǎșurat de o apoproteină. Este format din opt alfa-helixuri și un miez hidrofob. Are o greutate moleculară de 16700 daltoni, și este cel mai important pigment care transportă oxigen din țesuturile musculare. Spre deosebire de hemoglobina din sânge, mioglobina nu se leagǎ cooperativ de oxigen, legarea oxigenului de mioglobina nefiind afectată deci de presiunea oxigenului în țesuturile înconjurătoare. Concentrațiile mari de mioglobinǎ din celulele musculare permit organismelor să ținǎ respirația un timp mai îndelungat. Mamiferele marine, cum ar fi balenele și focile, prezintă o concentrație crescutǎ de mioglobină în mușchi.

Mioglobina a fost prima proteinǎ ​​a cǎrei structurǎ tri-dimensionalǎ a fost dezvăluitǎ. În 1958, John Kendrew și asociații au determinat cu succes structura mioglobinei folosind cristalografie cu raze X de înaltǎ rezoluție. Pentru această descoperire, John Kendrew a primit în 1962 Premiul Nobel în chimie împreunǎ cu Max Perutz. În ciuda faptului că este una din cele mai studiate proteine în biologie, funcția propriu-zisǎ fiziologicǎ nu a fost încă definitiv stabilitǎ: șoarecii modificați genetic astfel încât să nu prezinte mioglobinǎ sunt viabili, dar au arătat o reducere de 30% a functiei sistolice. Ei s-au adaptat la acest deficit prin mecanism hipoxic și vasodilatație crescutǎ.

Vezi si[modificare | modificare sursă]

Bibliografie[modificare | modificare sursă]

Legături externe[modificare | modificare sursă]