Hermann Emil Fischer

De la Wikipedia, enciclopedia liberă

(Redirecţionat de la Emil Fischer)


Hermann Emil Fischer
Locul naşterii	Euskirchen, Germania
Data naşterii	9 octombrie 1852
Locul decesului	Berlin, Germania
Data decesului	15 iulie 1919
naţionalitate	german
Opere	{{{Opere}}}
modifică acest cadru

Hermann Emil Fischer (n. 9 octombrie 1852,Euskirchen - d. 15 iulie 1919, Berlin) a fost un chimist german, profesor universitar la Erlangen,Würzburg şi Berlin, laureat al Premiului Nobel pentru chimie pe anul 1902, având contribuţii în domeniul chimiei organice şi biologice.

[modifică] Motivaţia Juriului Nobel

"ca recunoaştere pentru cercetările extraordinare pe care le-a efectuat, asupra structurii zaharurilor şi a componenţilor purinici".

[modifică] Date biografice

Emil Fischer s-a născut la 9 octombrie 1852. Tatăl său, om de afaceri, îl încurajează să-şi construiască o carieră, studiind ştiinţele exacte. Urmează seminarii de fizică şi mineralogie. Se transferă la Universitatea din Strasbourg unde profesorul Adolf von Maeyer îi schimbă invariabil domeniile de studii şi descoperiri: chimia.
A efectuat primele cercetări pentru descifrarea alcătuirii proteinelor. În anul 1875 , el a arătat cum hidrazina poate fi folosită la separarea şi identificarea diferitelor tipuri de zăhăr din amestecurile impure . Obţinând succese , a fost solicitat de Baeyer la Universitatea din Erlanger , unde a făcut primele observaţii asupra stereochimiei. Apoi a studiat purinele , elucidând structura acestora în detaliu, legând-o de mecanismul vieţii . Emil Fischer a arătat că purinele (constituenţi ai acizilor nucleici) sunt molecule-cheie în ţesuturile vii.
Deşi în 1902 i s-a acordat Premiul Nobel , viaţa ştiinţifică a lui Emil Fischer şi-a continuat linia ascendentă . Următorii ani a manifestat interes în studiul moleculelor complicate ale proteinelor , aratând modul în care aminoacizii se combina în molecula proteică, precum şi metoda de legare a acestora. Astfel, în 1907 , a construit o moleculă proteică alcătuită din 18 unităţi de aminoacizi. Experimentând-o a arătat că enzimele digestive o atacă la fel ca pe o proteină naturală.
Descoperirile ulterioare au demonstrat că, din multitudinea de aminoacizi existenţi, viaţa a selectat doar 20, din care : glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, prolina, triptofanul, serina, treonina, metionina, asparagina, acidul glutamic, cisteina, tirozina, histidina, lizina şi arginina. Fischer a demonstrat că aminoacizii proveniţi din hidroliza proteinelor, prin recombinare alcătuiesc un grup de substanţe numite peptide (sau peptone). Apare o legătură covalentă, numită legatură peptidică , rezultată din reacţia părţii acide a unui aminoacid cu gruparea aminică ( bazică ) a altuia. Legătura peptidică permite combinarea a doi sau mai mulţi acizi aminaţi pentru a forma lanţurile de aminoacizi. Emil Fischer a sintetizat peptide care aveau într-un lanţ până la 18 aminonacizi .